Diferența cheie - Inhibiție competitivă vs necompetitivă
Acțiunea inhibitorilor poate fi găsită în două tipuri ca inhibitori competitivi și inhibitori necompetitivi pe baza locului de pe enzimă unde se leagă inhibitorul. Diferența cheie între inhibiția competitivă și inhibiția necompetitivă este că, în inhibiția competitivă, legarea unui inhibitor împiedică legarea moleculei țintă cu locul activ al enzimei, în timp ce, în inhibiția necompetitivă, un inhibitor reduce activitatea unei enzime.
O enzimă este o macromoleculă care poate acționa ca un catalizator biologic. Enzimele au regiuni cunoscute sub numele de site-uri active. Situl activ al unei enzime este locația în care se leagă o moleculă țintă. Această moleculă este cunoscută sub numele de substrat. Substratul se leagă de locul activ și suferă reacții chimice. Acest lucru oferă un randament maxim într-o perioadă scurtă de timp. Enzima poate fi, de asemenea, reciclată și reutilizată. Inhibitorii sunt compuși care pot împiedica substraturile să sufere o anumită reacție chimică.
CUPRINS
1. Prezentare generală și diferența cheie
2. Ce este inhibiția competitivă
3. Ce este inhibiția necompetitivă
4. Comparație cot la cot - Inhibiție competitivă vs necompetitivă sub formă de tabel
5. Rezumat
Ce este inhibiția competitivă?
Inhibarea competitivă este un tip de inhibare a enzimei în care un inhibitor se leagă de situsurile active ale unei enzime, împiedicând substratul să se lege de enzimă. Situl activ este blocat de inhibitor, deci nu există spațiu pentru ca substratul să se lege de enzimă.
În acest tip de inhibiție, inhibitorii care sunt legați de situsurile active sunt similare cu forma moleculelor substratului (dacă nu, inhibitorii nu se pot lega de situsul activ, deoarece forma situsului activ nu se potrivește formei substratului). Prin urmare, situsul activ al enzimei nu se poate lega atât de inhibitor, cât și de substrat în același timp. Acest lucru face ca inhibitorul să concureze cu substratul pentru a se lega de situsul activ, ceea ce dă numele inhibiției competitive.
Figura 01: Inhibiție competitivă într-o diagramă
Inhibarea competitivă poate fi prevenită prin adăugarea a numeroase molecule de substrat. Acest lucru crește probabilitatea ca site-urile active să întâlnească substraturi, mai degrabă decât moleculele inhibitoare. Majoritatea inhibitorilor competitivi sunt legați de situl activ în mod reversibil. Acest lucru se datorează faptului că inhibitorul nu schimbă forma site-ului activ.
Ce este inhibiția necompetitivă?
Inhibiția necompetitivă este un tip de inhibiție enzimatică în care un inhibitor reduce activitatea unei enzime. Aici, inhibitorul se poate lega de enzimă chiar dacă substratul este deja legat de locul activ al enzimei respective. Prin urmare, inhibitorul nu se leagă de locul activ. Prin urmare, nu există competiție între substrat și inhibitor; această inhibiție este astfel cunoscută sub numele de inhibiție necompetitivă. Apoi, substratul și inhibitorul pot fi găsite pe o enzimă în același timp.
Figura 2: Inhibiție necompetitivă într-o diagramă
Când inhibitorul este legat de enzimă împreună cu substratul, substratul nu poate suferi reacția chimică dorită pentru a da produse țintă. Inhibitorii necompetitivi se leagă adesea de enzimă ireversibil. Acest lucru se datorează faptului că legarea inhibitorului schimbă forma site-ului activ și site-ul activ este dezactivat.
Forma inhibitorului este complet diferită de cea a substratului deoarece inhibitorul nu concurează pentru siturile active de pe enzimă. Inhibitorii necompetitivi se leagă de site-urile aflate în apropierea unui site activ. Această legare determină modificarea formei sitului activ.
Care este diferența dintre inhibiția competitivă și cea necompetitivă?
Difuzarea articolului din mijloc înainte de tabel
Inhibiție competitivă vs inhibiție necompetitivă |
|
| Inhibarea competitivă este un tip de inhibare a enzimei în care un inhibitor se leagă de situsurile active ale unei enzime, împiedicând substratul să se lege de enzimă. | Inhibiția necompetitivă este un tip de inhibiție enzimatică în care un inhibitor reduce activitatea unei enzime. |
| Concurență cu Substrat | |
| Inhibitorii competitivi concurează cu substratul pentru siturile active. | Inhibitorii necompetitivi nu concurează cu substratul pentru siturile active. |
| Forma inhibitorului | |
| Inhibitorii competitivi au o formă similară cu cea a substratului | Inhibitorii necompetitivi au o formă diferită de forma substratului. |
| Apariția enzimei | |
| Substratul și inhibitorul competitiv nu pot fi găsite pe o enzimă în același timp. | Substratul și inhibitorul necompetitiv pot fi găsite pe o enzimă în același timp. |
| Metoda de legare | |
| Legarea inhibitorilor competitivi cu situsul activ este reversibilă. | Legarea inhibitorilor necompetitivi cu situsul activ este ireversibilă. |
| Efect asupra formei site-ului activ | |
| Forma sitului activ nu se schimbă atunci când un inhibitor competitiv se leagă de situl activ. | Forma sitului activ se schimbă atunci când un inhibitor este legat de enzimă. |
Rezumat - Inhibiție competitivă vs necompetitivă
Diferența cheie între inhibiția competitivă și inhibiția necompetitivă este că, în inhibiția competitivă, legarea unui inhibitor împiedică legarea moleculei țintă cu locul activ al enzimei, în timp ce, în inhibiția necompetitivă, un inhibitor reduce activitatea unei enzime.
