Diferența cheie - Enzimă vs Coenzimă
Reacțiile chimice transformă unul sau mai multe substraturi în produse. Aceste reacții sunt catalizate de proteine speciale numite enzime. Enzimele acționează ca un catalizator pentru majoritatea reacțiilor fără a fi consumate. Enzimele sunt fabricate din aminoacizi și au secvențe unice de aminoacizi compuse din 20 de aminoacizi diferiți. Enzimele sunt susținute de mici molecule organice neproteice numite cofactori. Coenzimele sunt un tip de cofactori care ajută enzimele să efectueze cataliza. Diferența cheie între enzimă și coenzimă este că enzima este o proteină care catalizează reacțiile biochimice, în timp ce coenzima este o moleculă organică neproteică care ajută enzimele să activeze și să catalizeze reacțiile chimice. Enzimele sunt macromolecule, în timp ce coenzimele sunt molecule mici.
CUPRINS
1. Prezentare generală și diferența cheie
2. Ce este o enzimă
3. Ce este o coenzimă
4. Comparație side by side - Enzimă vs Coenzimă
5. Rezumat
Ce este o enzimă?
Enzimele sunt catalizatori biologici ai celulelor vii. Sunt proteine compuse din sute până la milioane de aminoacizi atașați ca niște perle pe un șir. Fiecare enzimă are o secvență unică de aminoacizi și este determinată de o genă specifică. Enzimele accelerează aproape toate reacțiile biochimice din organismele vii. Enzimele influențează doar viteza reacției, iar prezența lor este esențială pentru a iniția conversia chimică, deoarece energia de activare a reacției este redusă de enzime. Enzimele modifică viteza reacției fără a fi consumate sau fără a schimba structura chimică. Aceeași enzimă poate cataliza conversia din ce în ce mai multe substraturi în produse, arătând capacitatea de a cataliza aceeași reacție din nou și din nou.
Enzimele sunt foarte specifice. O anumită enzimă se leagă de un substrat specific și catalizează o reacție specifică. Specificitatea enzimei este cauzată de forma enzimei. Fiecare enzimă are un sit activ cu o formă specifică și grupuri funcționale pentru legarea specifică. Numai substratul specific se va potrivi cu forma site-ului activ și se va lega de acesta. Specificitatea legării substratului enzimatic poate fi explicată prin două ipoteze numite ipoteză de blocare și cheie și ipoteză de potrivire indusă. Ipoteza blocării și cheii indică faptul că potrivirea dintre enzimă și substrat este specifică similară cu o blocare și o cheie. Ipoteza potrivirii induse spune că forma locului activ se poate modifica pentru a se potrivi cu forma substratului specific, asemănătoare cu mănușile care se potrivesc cu mâna.
Reacțiile enzimatice sunt afectate de mai mulți factori, cum ar fi pH-ul, temperatura etc. Fiecare enzimă are o valoare optimă a temperaturii și a valorii pH-ului pentru a funcționa eficient. Enzimele interacționează, de asemenea, cu cofactori neproteici, cum ar fi grupuri protetice, coenzime, activatori etc. pentru a cataliza reacțiile biochimice. Enzimele pot fi distruse la temperaturi ridicate sau prin aciditate sau alcalinitate ridicată deoarece sunt proteine.
Figura 01: Model de potrivire indusă a activității enzimei.
Ce este o coenzima?
Reacțiile chimice sunt ajutate de molecule neproteice numite cofactori. Cofactorii ajută enzimele să catalizeze reacțiile chimice. Există diferite tipuri de cofactori, iar coenzimele sunt unul dintre ele. Coenzima este o moleculă organică care se combină cu un complex substrat enzimatic și ajută la procesul de catalizare a reacției. Sunt, de asemenea, cunoscute sub numele de molecule de ajutor. Sunt alcătuite din vitamine sau derivate din vitamine. Prin urmare, dietele ar trebui să conțină vitamine care furnizează coenzime esențiale pentru reacțiile biochimice.
Coenzimele se pot lega de locul activ al enzimei. Se leagă slab de enzimă și ajută la reacția chimică oferind grupe funcționale necesare reacției sau modificând conformația structurală a enzimei. Prin urmare, legarea substratului devine ușoară, iar reacția se îndreaptă spre produse. Unele coenzime acționează ca substraturi secundare și se modifică chimic la sfârșitul reacției, spre deosebire de enzime.
Coenzimele nu pot cataliza o reacție chimică fără o enzimă. Ele ajută enzimele să devină active și să își îndeplinească funcțiile. Odată ce coenzima se leagă de apoenzimă, enzima devine o formă activă a enzimei numită holoenzimă și inițiază reacția.
Exemple de coenzime sunt trifosfatul de adenozină (ATP), nicotinamida adenina dinucleotidă (NAD), Flavin adenina dinucleotida (FAD), Coenzima A, vitaminele B1, B2 și B6 etc.
Figura 02: Legarea cofactorului cu o apoenzimă
Care este diferența dintre enzimă și coenzimă?
Difuzarea articolului din mijloc înainte de tabel
Enzimă vs Coenzimă |
|
| Enzimele sunt catalizatori biologici care accelerează reacțiile chimice. | Coenzimele sunt molecule organice care ajută enzimele să catalizeze reacțiile chimice. |
| Tipul molecular | |
| Toate enzimele sunt proteine. | Coenzimele sunt non-proteine. |
| Modificarea datorată reacțiilor | |
| Enzimele nu sunt modificate din cauza reacției chimice. | Coenzimele se modifică chimic ca urmare a reacției. |
| Specificitate | |
| Enzimele sunt specifice. | Coenzimele nu sunt specifice. |
| mărimea | |
| Enzimele sunt molecule mai mari. | Coenzimele sunt molecule mai mici. |
| Exemple | |
| Amilaza, proteinaza și kinaza sunt exemple de enzime. | NAD, ATP, coenzima A și FAD sunt exemple de coenzime. |
Rezumat - Enzimă vs Coenzimă
Enzimele catalizează reacțiile chimice. Coenzimele ajută enzimele să catalizeze reacția activând enzimele și oferind grupe funcționale. Enzimele sunt proteine compuse din aminoacizi. Coenzimele nu sunt proteine. Sunt derivate în principal din vitamine. Aceasta este diferența dintre enzime și coenzime.
