Diferența cheie - Enzimă de restricție de tip I față de tipul II
O enzimă de restricție, denumită mai frecvent endonuclează de restricție, are capacitatea de a cliva moleculele de ADN în fragmente mici. Acest proces de scindare are loc în apropierea sau la locul special de recunoaștere a moleculei de ADN numit situs de restricție. Un site de recunoaștere este compus de obicei din 4-8 perechi de baze. În funcție de locul de scindare, enzimele de restricție pot fi de patru tipuri diferite; Tipul I, Tipul II, Tipul III și Tipul IV. În plus față de locul de scindare, sunt luați în considerare factori precum compoziția, cerința factorilor co și starea secvenței țintă atunci când diferențierea enzimelor de restricție în patru grupuri. În timpul scindării moleculei de ADN, situsul de scindare poate fi fie la locul de restricție în sine, fie la o distanță de situsul de restricție. În timpul procesului de clivare a ADN-ului,enzimele de restricție creează două incizii prin fiecare din coloana vertebrală a fosfatului de zahăr din dubla helix a ADN-ului. Enzimele de restricție se găsesc în principal în Achee și bacterii. Ei utilizează aceste enzime ca mecanism de apărare împotriva virusurilor invadatoare. Enzimele de restricție scindează ADN-ul străin (patogen), dar nu ADN-ul propriu. Propriul său ADN este protejat de o enzimă cunoscută sub numele de metiltransferază, care face modificări în ADN-ul gazdă și previne clivajul. Enzima de restricție de tip I are un situs de scindare care este departe de situl de recunoaștere. Enzimele de restricție de tip II se scindează în interiorul sitului de recunoaștere în sine sau la o distanță mai apropiată de acesta. Aceasta este diferența cheie între enzima de restricție de tipul I și tipul II. Enzimele de restricție se găsesc în principal în Achee și bacterii. Ei folosesc aceste enzime ca mecanism de apărare împotriva virusurilor invadatoare. Enzimele de restricție scindează ADN-ul străin (patogen), dar nu ADN-ul propriu. Propriul său ADN este protejat de o enzimă cunoscută sub numele de metiltransferază, care face modificări în ADN-ul gazdă și previne clivajul. Enzima de restricție de tip I are un situs de scindare care este departe de situl de recunoaștere. Enzimele de restricție de tip II se scindează în interiorul sitului de recunoaștere sau la o distanță mai apropiată de acesta. Aceasta este diferența cheie între enzima de restricție de tipul I și tipul II. Enzimele de restricție se găsesc în principal în Achee și bacterii. Ei folosesc aceste enzime ca mecanism de apărare împotriva virusurilor invadatoare. Enzimele de restricție scindează ADN-ul străin (patogen), dar nu ADN-ul propriu. Propriul său ADN este protejat de o enzimă cunoscută sub numele de metiltransferază, care face modificări în ADN-ul gazdă și previne clivajul. Enzima de restricție de tip I are un situs de scindare care este departe de locul de recunoaștere. Enzimele de restricție de tip II se scindează în interiorul sitului de recunoaștere sau la o distanță mai apropiată de acesta. Aceasta este diferența cheie între enzima de restricție de tipul I și tipul II. Propriul său ADN este protejat de o enzimă cunoscută sub numele de metiltransferază, care face modificări în ADN-ul gazdă și previne clivajul. Enzima de restricție de tip I are un situs de scindare care este departe de situl de recunoaștere. Enzimele de restricție de tip II se scindează în interiorul sitului de recunoaștere în sine sau la o distanță mai apropiată de acesta. Aceasta este diferența cheie între enzima de restricție de tipul I și tipul II. Propriul său ADN este protejat de o enzimă cunoscută sub numele de metiltransferază, care face modificări în ADN-ul gazdă și previne clivajul. Enzima de restricție de tip I are un situs de scindare care este departe de situl de recunoaștere. Enzimele de restricție de tip II se scindează în interiorul sitului de recunoaștere în sine sau la o distanță mai apropiată de acesta. Aceasta este diferența cheie între enzima de restricție de tipul I și tipul II.
CUPRINS
1. Prezentare generală și diferența cheie
2. Ce este enzima de restricție de tip I
3. Ce este enzima de restricție de tip II
4. Asemănări între enzima de restricție de tip I și tip II
5. Comparație side by side - Tipul I vs Enzima de restricție de tip II sub formă de tabel
6. Rezumat
Ce este enzima de restricție de tip I?
Enzimele de restricție de tip I sunt proteine pentamerice compuse din trei subunități multiple: subunitate de restricție, subunitate de metilare și subunitate de recunoaștere a secvenței ADN. Aceste subunități nu sunt identice. Au fost identificate inițial în două forme diferite de Escherichia coli. Situl de scindare al acestor enzime de restricție este prezent în diferite puncte aleatorii, de obicei la 1000 de perechi de baze distanță de locul de recunoaștere. Aceste enzime de restricție necesită ATP, Mg 2+și S-adenozil-L-metionină pentru activarea sa. Enzimele de restricție de tip I posedă atât metilază, cât și activități de restricție. Bacteriile folosesc enzime de restricție ca mecanism de apărare celular împotriva virusurilor invadatoare. Enzimele de restricție scindează ADN-ul viral și le distrug. Dar, pentru a preveni scindarea propriului ADN gazdă, enzima de restricție de tip I oferă o protecție împotriva metilării. Acest lucru modifică ADN-ul gazdei și previne clivajul. Chiar dacă aceste enzime de restricție sunt importante din punct de vedere biochimic, ele nu sunt utilizate pe scară largă, deoarece nu oferă fragmente de restricție discrete sau modele de legare a gelului.
Ce sunt enzimele de restricție de tip II?
Enzimele de restricție de tip II conțin două subunități identice în structura lor. Homodimerii sunt formați de enzime de restricție de tip II cu siturile de recunoaștere. Site-urile de recunoaștere sunt de obicei palindromice și sunt nedivizate. Are o lungime de 4-8 perechi de baze. Spre deosebire de tipul I, situsul de scindare al enzimei de restricție de tip II este prezent la locul de recunoaștere sau este prezent la distanță apropiată de situl de recunoaștere.
Figura 02: Enzime de restricție de tip II
Aceste enzime de restricție sunt semnificative din punct de vedere biochimic și sunt disponibile pe scară largă în comerț. Pentru activare, necesită doar Mg 2+. Nu are o activitate de metilare și oferă doar funcția de activitate de restricție. Aceste enzime de restricție se leagă de moleculele ADN ca homodimeri și au capacitatea de a recunoaște secvențe ADN simetrice, precum și secvențe asimetrice.
Care sunt asemănările dintre enzimele de restricție de tip I și de tip II?
- Enzimele de restricție de tip I și de tip II sunt tipuri de enzime sunt endonucleaze de restricție care implică scindarea moleculelor de ADN în fragmente mai mici.
- Ambele sunt utile în tehnicile biologice moleculare.
Care este diferența dintre enzima de restricție de tipul I și tipul II?
Difuzarea articolului din mijloc înainte de tabel
Tipul I vs Tipul II Restriction Enzyme |
|
| Enzima de restricție de tip I este o enzimă de restricție a ADN-ului care clivează ADN-ul la situri aleatorii departe de locul de recunoaștere al acestuia. | Enzima de restricție de tip II este o enzimă de restricție a ADN-ului care clivează ADN-ul în poziții definite aproape de sau în interiorul sitului de recunoaștere. |
| Compoziţie | |
| Enzima de restricție de tip I este o enzimă complexă care este alcătuită din trei (03) subunități neidentice. | Enzima de restricție de tip II este o enzimă simplă care este compusă din două subunități identice. |
| Greutate moleculară | |
| Enzima de restricție de tip I cântărește 400.000 daltoni. | Enzima de restricție de tip II are un interval de greutate de 20.000 - 100.000 daltoni. |
| Secvența decolteului | |
| Secvența de clivaj este nespecifică în enzima de restricție de tip I. | Enzima de restricție de tip II are o secvență specifică de scindare. |
| Locul decolteului | |
| Situl de scindare este la 1000 de nucleotide distanță de locul de recunoaștere în enzimele de restricție de tip I. | Situl de scindare este prezent la locul de recunoaștere sau la o distanță scurtă de locul de recunoaștere în enzima de restricție de tip II. |
| Cofactori pentru activare | |
| Enzima de restricție de tip I necesită ATP, Mg 2+ și S-adenosil-L-metionină pentru activarea acesteia. | Doar Mg2 + este necesar pentru a activa enzima de restricție de tip II. |
| Activitate de metilare | |
| Enzima de tip I oferă protecție ADN-ului prin metilare. | Nu există activitate de metilare în enzimele de restricție de tip II. |
| Activitatea enzimei | |
| Enzima de restricție de tip I asigură atât endonuclează (restricție), cât și activități de metilare. | Enzima de restricție de tip II oferă doar activitate de restricție. |
| Exemple | |
| EcoK, EcoB | Hind II, EcoRI |
Rezumat - Enzimă de restricție de tip I față de tipul II
Enzimele de restricție sunt denumite foarfece biologice care scindează moleculele ADN în substanțe mai mici. Enzimele de restricție sunt diferențiate în 04 categorii diferite în funcție de locația situsului de scindare în raport cu locul de recunoaștere, co-factorii prezenți, compoziția și starea secvenței țintă. Pentru activarea acestuia, de tip I enzime de restricție necesită ATP, Mg 2+, și S-adenozil-L-metionină. Situl de scindare al enzimei de restricție de tip I este prezent în mod tipic la 1000 de perechi de baze distanță de locul de recunoaștere și asigură protecția metilazei ADN-ului. Enzimele de restricție de tip II necesită doar Mg 2+pentru activarea sa. Site-ul de decolteare este prezent la site-ul de recunoaștere sau aproape de acesta. Nu are o activitate de metilare și este disponibil pe scară largă în comerț. Aceasta este diferența dintre enzima de restricție de tip I și enzima de restricție de tip II.
Descărcați versiunea PDF a enzimei de restricție de tip I și de tip II
Puteți descărca versiunea PDF a acestui articol și o puteți folosi în scopuri offline, conform notei de citare. Vă rugăm să descărcați versiunea PDF aici Diferența dintre enzima de restricție de tipul I și tipul II.
