Diferența Dintre Alpha Helix și Foaia Plisată Beta

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Modificat ultima dată: 2023-12-16 08:41

Diferența cheie - Alpha Helix vs Beta Plissed Sheet

Helicele alfa și foile plisate beta sunt cele două structuri secundare cele mai frecvent întâlnite într-un lanț polipeptidic. Aceste două componente structurale sunt primii pași principali în procesul de pliere a unui lanț polipeptidic. Diferența cheie între Alpha Helix și Beta Pleated Sheet este în structura lor; au două forme diferite pentru a face o treabă specifică.

Ce este Alpha Helix?

O helix alfa este o bobină dreaptă de reziduuri de aminoacizi pe un lanț polipeptidic. Gama de reziduuri de aminoacizi poate varia de la 4 la 40 de reziduuri. Legăturile de hidrogen formate între oxigenul grupului C = O pe bobina superioară și hidrogenul grupului NH al bobinei inferioare ajută la menținerea bobinei împreună. O legătură de hidrogen se formează la fiecare patru reziduuri de aminoacizi din lanț în maniera de mai sus. Acest model uniform îi conferă caracteristici definite, cum ar fi grosimea bobinei și dictează lungimea fiecărei rotații complete de-a lungul axei helixului. Stabilitatea structurii helixului alfa depinde de mai mulți factori.

O atomi în roșu, N atomi în albastru și legături de hidrogen ca linii punctate verzi

Ce este foaia plisată beta?

Foaia plisată beta, cunoscută și sub numele de foaie beta, este considerată a doua formă de structură secundară în proteine. Conține șuvițe beta care sunt conectate lateral printr-un minim de două sau trei legături de hidrogen coloanei vertebrale pentru a forma o foaie răsucită, pliată, așa cum se arată în imagine. O catenă beta este o întindere a lanțului polipeptidic; lungimea sa este în general egală cu 3 până la 10 aminoacizi, inclusiv coloana vertebrală într-o confirmare extinsă.

Fragment de foaie β antiparalel 4-catenar dintr-o structură cristalină a enzimei catalază.

a) prezentând legăturile de hidrogen antiparalel (punctate) între grupările peptidice NH și CO pe catene adiacente. Săgețile indică direcția lanțului, iar contururile densității electronilor conturează atomii non-H. O atomii sunt bile roșii, atomii N sunt albaștri, iar atomii H sunt omiși pentru simplitate; lanțurile laterale sunt afișate numai către primul atom C din lanțul lateral (verde)

b) Vedere laterală a celor două fire β centrale

În foile plisate beta, lanțurile polipeptidice rulează una lângă alta. Acesta primește denumirea de „foaie plisată” datorită aspectului asemănător al valului al structurii. Acestea sunt legate între ele prin legături de hidrogen. Această structură permite formarea mai multor legături de hidrogen prin întinderea lanțului polipeptidic.

Care este diferența dintre Alpha Helix și Beta Pleated Sheet?

Structura Alpha Helix și a foii plisate beta

Alpha Helix:

În această structură, coloana vertebrală polipeptidică este strâns legată în jurul unei axe imaginare ca o structură spirală. Este, de asemenea, cunoscut sub numele de aranjament helicoidal al lanțului peptidic.

Formarea structurii helixului alfa are loc atunci când lanțurile polipeptidice sunt răsucite într-o spirală. Acest lucru permite tuturor aminoacizilor din lanț să formeze legături de hidrogen (o legătură între o moleculă de oxigen și o moleculă de hidrogen) între ele. Legăturile de hidrogen permit helixului să țină forma spirală și oferă o bobină strânsă. Această formă spirală face ca helixul alfa să fie foarte puternic.

Legăturile de hidrogen sunt indicate de punctele galbene.

Foaie plisată beta:

Când două sau mai multe fragmente de lanț (uri) polipeptidice se suprapun unele cu altele, formând un rând de legături de hidrogen între ele, se pot găsi următoarele structuri. Se poate întâmpla în două moduri; aranjament paralel și aranjament antiparalel.

Exemple de structură:

Alpha Helix: Unghiile sau unghiile de la picioare pot fi luate ca exemplu de structură alfa helix.

Foaie plisată beta: Structura penelor este similară cu structura foii plisate beta.

Caracteristicile structurii:

Alpha Helix: În structura helix alfa, există 3,6 aminoacizi pe rândul helixului. Toate legăturile peptidice sunt trans și plane, iar grupările NH din legăturile peptidice indică în aceeași direcție, care este aproximativ paralelă cu axa helixului. Grupurile C = O ale tuturor legăturilor peptidice indică în direcția opusă și sunt paralele cu axa helixului. Grupul C = O al fiecărei legături peptidice este legat de gruparea NH a legăturii peptidice formând o legătură de hidrogen. Toate grupele R sunt îndreptate spre exterior de la elice.

Foaie plisată beta: Fiecare legătură peptidică din foaia pliată beta este plană și are conformația trans. Grupurile C = O și NH ale legăturilor peptidice din lanțurile adiacente sunt în același plan și se îndreaptă unul către celălalt formând legături de hidrogen între ele. Toate grupele R- din orice lanț pot apărea alternativ deasupra și sub planul foii.

Definiții:

Structura secundară: Este forma unei proteine pliabile datorită legăturii de hidrogen între gruparea sa amidă și grupările carbonil.