Diferența Dintre Pepsin și Pepsinogen

Diferența Dintre Pepsin și Pepsinogen
Diferența Dintre Pepsin și Pepsinogen

Video: Diferența Dintre Pepsin și Pepsinogen

Video: Diferența Dintre Pepsin și Pepsinogen
Video: DIGESTIVE ENZMES: PEPSINOGEN AND PEPSIN 2024, Decembrie
Anonim

Pepsin vs Pepsinogen

Atât pepsina, cât și pepsinogenul au origine proteică și se găsesc în sucul gastric al mamiferelor. Din moment ce, pepsinogenul este precursorul pepsinei; este necesar să aveți pepsinogen cu mediu acid sau pepsină formată anterior pentru a produce pepsină în stomac. Acești doi compuși sunt importanți pentru realizarea primelor etape de digestie a digestiei proteinelor. Când, pepsinogenul, un lanț peptidic unic pliat, este convertit în pepsină, există unele modificări ale proprietăților fizice și chimice ale proteinei.

Pepsină

Pepsina este forma activă a pepsinogenului care hidrolizează proteinele în timpul procesului de digestie. Pentru a forma pepsină din pepsinogen, este necesar să aveți fie un mediu acid (pH <~ 5), fie prezența pepsinei formate anterior. Pepsina este o enzimă proteolitică care împarte proteinele în proteoză, peptonă și polipeptide. Pepsina porcină A este pepsina cea mai studiată și disponibilă comercial, care este izolată de mucoasa gastrică a porcilor.

Pepsina este alcătuită din 6 secțiuni elicoidale și fiecare secțiune conține mai puțin de 10 aminoacizi. De asemenea, are foarte puține resturi de aminoacizi bazici și 44 de resturi acide. Din această cauză, este foarte stabil la un pH extrem de scăzut. În afară de aceasta, structura terțiară complexă și legăturile de hidrogen susțin, de asemenea, stabilitatea acidă a structurii sale. O cascadă de schimbare a structurii legăturii într-o moleculă de pepsinogen duce la producerea de pepsină cu un mediu cu pH scăzut. Procesul de conversie are cinci pași. Primul pas al procesului este reversibil, în timp ce restul sunt ireversibile. Astfel, odată ce trece al doilea pas, proteina nu poate reveni la pepsinogen.

Pepsinogen

Pepsinogenul este o proenzimă inactivă care este utilizată pentru a forma pepsina pentru digestia proteinelor. Are 44 de aminoacizi suplimentari la capătul său N-terminal care sunt eliberați în timpul transformării. Există două forme de pepsinogen și anume; pepsinogen I și pepsinogen II, în funcție de locul secreției.

Pepsinogenul I este secretat de celulele principale, iar pepsinogenul II este secretat de glandele pilorice. Secreția de pepsinogen este stimulată de stimularea vagală, gastrină și histamină. Pepsinogenul I se găsește în principal în corpul stomacului, unde se secretă cea mai mare cantitate de acid. Pepsinogen II se găsește în principal atât în corp, cât și în antrumul stomacului.

Care este diferența dintre Pepsin și Pepsinogen?

• Pepsina este o enzimă proteolitică, în timp ce pepsinogenul este o proenzimă.

• Pepsina este forma activă a pepsinogenului, în timp ce pepsinogenul este precursorul inactiv al pepsinei.

• Spre deosebire de pepsină, pepsinogenul este secretat de celulele principale și de glandele pilorice.

• Pepsinogenul este transformat în pepsină de acid clorhidric sau pepsină efectuată.

• Spre deosebire de pepsină, secreția de pepsinogen este stimulată prin simulare vagală, gastrină și histamină.

• Pepsinogenul este stabil atât în soluții neutre, cât și în soluții alcaline, în timp ce pepsina nu este.

• Spre deosebire de pepsinogen, pepsina poate hidroliza proteinele.

• Pepsina poate fi activată prin scăderea pH-ului mediului, în timp ce pepsinogenul nu.

Recomandat: