Diferența cheie - Tripsină vs Chimotripsină
Digestia proteinelor este un proces foarte important în procedura generală de digestie a organismelor vii. Proteinele complexe sunt digerate în monomerii săi de aminoacizi și sunt absorbiți prin intestinul subțire. Proteinele sunt esențiale, deoarece îndeplinesc un rol funcțional și structural major într-un organism. Digestia proteinelor are loc prin intermediul enzimelor de digestie a proteinelor care includ tripsina, chimotripsina, peptidazele și proteazele. Tripsina este o enzimă de digerare a proteinelor care scindează legătura peptidică de aminoacizii bazici care includ lizina și arginina. Chimotripsina este, de asemenea, o enzimă de digerare a proteinelor care scindează legătura peptidică de aminoacizi aromatici precum fenilalanina, triptofanul și tirozina. Diferența cheie între tripsină și chimotripsină este poziția aminoacidului în care se scindează în proteină. Tripsina se scindează în poziții de aminoacizi bazici, în timp ce chimotripsina se scindează în poziții de aminoacizi aromatici.
CUPRINS
1. Prezentare generală și diferența cheie
2. Ce este tripsina
3. Ce este chimotripsina
4. Asemănări între tripsină și chimotripsină
5. Comparație cot la cot - Tripsină vs chimotripsină în formă tabelară
6. Rezumat
Ce este Tripsina?
Tripsina este o proteină de 23,3 kDa care aparține familiei de serin proteaze și substraturile sale principale sunt aminoacizii bazici. Acești aminoacizi bazici includ arginina și lizina. Tripsina a fost descoperită în 1876 de Kuhne. Tripsina este o proteină globulară și există sub forma sa inactivă, care este tripsinogenul - zimogenul. Mecanismul de acțiune al tripsinei se bazează pe activitatea serinei proteazei.
Tripsina se scindează la capătul C terminal al aminoacizilor bazici. Aceasta este o reacție de hidroliză și are loc la un pH - 8,0 în intestinul subțire. Activarea tripsinogenului are loc prin îndepărtarea hexapeptidei terminale și produce forma activă; tripsină. Tripsina activă este de două tipuri principale; α - tripsină și β-tripsină. Ele diferă prin stabilitatea termică și structura lor. Situl activ al tripsinei conține histidină (H63), acid aspartic (D107) și serină (S200).
Figura 01: Tripsină
Acțiunea enzimatică a tripsinei este inhibată de DFP, aprotinină, Ag +, benzamidină și EDTA. Aplicațiile tripsinei includ disocierea țesuturilor, tripsinizarea în cultura de celule animale, cartografierea triptică, studiile de proteine in vitro, amprentarea digitală și în aplicațiile culturii de țesut.
Ce este chimotripsina?
Chimotripsina are o greutate moleculară de 25,6 kDa și aparține familiei serin proteazei și este o endopeptidază. Chimotripsina există sub forma sa inactivă, care este chimotripsinogenul. Chimotripsina a fost descoperită în anii 1900. Chimotripsina hidrolizează legăturile peptidice la aminoacizii aromatici. Aceste substraturi aromatice includ tirozină, fenilalanină și triptofan. Substraturile acestei enzime se află în principal în izomerii L și acționează cu ușurință asupra amidelor și esterilor aminoacizilor. PH-ul optim în care acționează chimotripsina este de 7,8 - 8,0. Există două forme principale de chimotripsină, precum chimotripsina A și chimotripsina B și diferă ușor în ceea ce privește caracteristicile structurale și proteolitice. Situl activ al chimotripsinei conține o triadă catalitică și este compus din Histidină (H57), acid aspartic (D102) și serină (S195).
Figura 02: Chimotripsina
Activatorii chimotripsinei sunt bromura de cetiltrimetilamoniu, bromura de dodeciltrimetilamoniu, bromura de hexadeciltrimetilamoniu și bromura de tetrabutilamoniu. Inhibitorii chimotripsinei sunt aldehidele peptidilice, acizii boronici și derivații cumarinici. Chimotripsina este utilizată comercial în sinteza peptidelor, cartografierea peptidelor și amprentarea digitală a peptidelor.
Care sunt asemănările dintre tripsină și chimotripsină?
- Ambele enzime sunt serin proteaze.
- Ambele enzime scindează legături peptidice.
- Ambele enzime acționează în intestinul subțire.
- Ambele enzime există sub forma sa inactivă ca zimogeni.
- Ambele enzime sunt compuse dintr-o triada catalitică care conține histidină, acid aspartic și serină în situl său activ.
- Ambele enzime au fost descoperite inițial și extrase de la bovine.
- Producerea ambelor enzime se face în prezent prin tehnici de ADN recombinant.
- Ambele enzime acționează asupra unui pH de bază optim.
- Ambele enzime sunt utilizate in vitro în diferite industrii.
Care este diferența dintre tripsină și chimotripsină?
Difuzarea articolului din mijloc înainte de tabel
Tripsină vs Chimotripsină |
|
| Tripsina este o enzimă de digerare a proteinelor, care va scinde legătura peptidică de aminoacizii bazici, cum ar fi lizina și arginina. | Chimotripsina, care este, de asemenea, o enzimă digestivă a proteinelor, scindează legătura peptidică de aminoacizi aromatici, cum ar fi fenilalanina, triptofanul și tirozina. |
| Greutate moleculară | |
| Greutatea moleculară a tripsinei este de 23,3 k Da. | Greutatea moleculară a chimotripsinei este de 25,6 k Da. |
| Substraturi | |
| Proteinele complexe sunt digerate în monomerii săi de aminoacizi și sunt absorbiți prin intestinul subțire. | Substraturile aminoacizilor aromatici precum tirozina, triptofanul și fenilalanina acționează asupra chimotripsinei. |
| Forma Zymogen a enzimei | |
| Tripsinogenul este forma inactivă a tripsinei. | Chimotripsinogenul este forma inactivă a chimotripsinului. |
| Activatori | |
| Lantanidele sunt activatori ai tripsinei. | Bromura de cetiltrimetilamoniu, bromura de dodeciltrimetilamoniu, bromura de hexadeciltrimetilamoniu și bromura de tetrabutilamoniu sunt activatori ai chimotripsinei. |
|
Inhibitori |
|
| DFP, aprotinina, Ag +, Benzamidina și EDTA sunt inhibitori ai tripsinei. | Peptidil aldehidele, acizii boronici și derivații cumarinici sunt inhibitori ai chimotripsinei. |
Rezumat - Tripsină vs Chimotripsină
Peptidazele sau enzimele proteolitice scindează proteinele prin hidroliza legăturii peptidice. Tripsina scindează legătura peptidică de aminoacizi bazici, în timp ce chimotripsina scindează legătura peptidică de resturile de aminoacizi aromatici. Ambele enzime sunt serin peptidaze și acționează în intestinul subțire într-un mediu bazic cu pH. În prezent, multe cercetări sunt implicate în producerea de tripsină și chimotripsină folosind tehnologia ADN-ului recombinant prin utilizarea diferitelor specii bacteriene și fungice, deoarece aceste enzime posedă o valoare industrială ridicată. Aceasta este diferența dintre tripsină și chimotripsină.
Descărcați versiunea PDF a Trypsin vs Chymotrypsin
Puteți descărca versiunea PDF a acestui articol și o puteți folosi în scopuri offline, conform notei de citare. Vă rugăm să descărcați versiunea PDF aici Diferența dintre tripsină și chimotripsină
