Blocare vs cheie vs potrivire indusă
Enzimele sunt cunoscute sub numele de catalizatori biologici, care sunt folosiți în aproape fiecare reacție celulară, în organisme. Ele pot crește viteza unei reacții biochimice, fără ca enzima să fie schimbată ea însăși de reacție. Datorită reutilizării sale, chiar și o mică concentrație a unei enzime poate fi foarte eficientă. Toate enzimele sunt proteine și au formă globulară. Cu toate acestea, la fel ca toți ceilalți catalizatori, acești catalizatori biologici nu modifică cantitatea finală de produse și nu pot produce reacții. Spre deosebire de celălalt catalizator normal, enzimele catalizează un singur tip de reacție reversibilă, așa-numita reacție specifică. Deoarece, enzimele sunt proteine; pot funcționa într-un anumit interval de temperatură, presiune și pH. Majoritatea enzimelor catalizează reacțiile făcând o serie de „complexe enzimă-substrat”. În aceste complexe,substratul se leagă cel mai strâns de enzime corespunde stării de tranziție. Această stare are cea mai mică energie; prin urmare, este mai stabil decât starea de tranziție a unei reacții necatalizate. În consecință, o enzimă reduce energia de activare a reacției biologice, pe care o catalizează. Două teorii principale sunt folosite pentru a explica modul în care se formează complexele enzimă-substrat. Acestea sunt teoria blocării și cheii și teoria adaptării induse.
Model Lock-and-Key
Enzimele au o formă foarte precisă, care include o despicătură sau un buzunar numit site-uri active. În această teorie, substratul se potrivește într-un site activ, ca o cheie într-o încuietoare. În principal, legăturile ionice și legăturile de hidrogen dețin substratul în siturile active pentru a forma complexul enzimă-substrat. Odată formată, enzima catalizează reacția, ajutând la schimbarea substratului, fie despărțindu-l, fie căptușind bucăți. Această teorie depinde de contactul precis realizat între siturile active și substrat. Prin urmare, această teorie poate să nu fie total corectă, mai ales atunci când este implicată mișcarea aleatorie a moleculelor de substrat.
Model indus-Fit
În această teorie, situl activ își schimbă forma pentru a acoperi o moleculă de substrat. Enzima, după legarea cu un anumit substrat, își ia forma cea mai eficientă. Prin urmare, forma enzimei este afectată de substrat, precum forma unei mănuși afectate de mâna care o poartă. Apoi, la rândul său, molecula enzimatică distorsionează molecula substratului, tensionând legăturile și face ca substratul să fie mai puțin stabil, scăzând astfel energia de activare a reacției. Deoarece energia de activare este redusă, reacția are loc cu o viteză mare formând produsele. După eliberarea produselor, locul de activare al enzimei revine la forma inițială și leagă următoarea moleculă de substrat.
Care este diferența dintre Lock-and-Key și Induced-Fit?
• Teoria adaptării induse este o versiune modificată a teoriei blocării și a cheii.
• Spre deosebire de teoria blocării și a cheii, teoria adaptării induse nu depinde de contactul precis realizat între situl activ și substrat.
• În teoria adaptării induse, forma enzimei este afectată de substrat în timp ce, în teoria Lock-and-key, forma substratului este afectată de enzimă.
• În teoria Lock-and-key, site-urile active au o formă precisă, în timp ce în teoria Fit-fit, site-ul activ inițial nu are o formă precisă, dar ulterior forma site-ului se formează în funcție de substrat, care va lega.
